Transport a uchovávanie kyslíka

Kategorie: Chémia (celkem: 338 referátů a seminárek)

Informace o referátu:

  • Přidal/a: anonymous
  • Datum přidání: 01. července 2007
  • Zobrazeno: 2807×

Příbuzná témata



Transport a uchovávanie kyslíka

Rola kyslíka v respirácii a jeho produkcii vo fotosyntéze poskytuje príklady radu biologicky významných redox reakcii, elektrónových transferov, atómových transferov a foto-chemickych procesov. Na zabezpečenie dodavky kyslíka sa vyvinuli 3 typy proteinov, ktoré viažu a transportujú kyslík. Každý z týchto proteinov využíva kovový atóm alebo par kovových atómov v proteínoch.

Najznámejší a najrozšírenejší distribútor kyslíka je hemoglobín. Nachádza sa v červených krvinkách a je využívaný na prenos kyslíka u stavovcov z pľúc a žiabrov do tkanív kde je kyslík využívaný v procese redukcie C02. Stavovce taktiež využívajú protein,myoglobín, ktorý slúži na uskladňovanie kyslíka. Tato molekula ma väzbové miesto kyslíka podobne tomu v hemoglobíne. Funkciou myoglobínu je zásoba kyslíku pre pracú svalov.
2.typ kyslíkového nosiča je hemocianín- nachádza sa u mäkkýšov a krabov. Väzbové miesto kyslíka pozostáva z dvoch Cu+ iónov pripojených priamo na protein. Interakcia s kyslíkom spôsobuje že z kovových iónov vzniká Cu2+ a kyslík je tu redukovaný na O22-.
3.typom nosiča kyslíka je hemeritrín, ten sa nachádza v malom množstve v morských červoch. Väzbové miesto kyslíka pozostáva z dvoch Fe2+ iónov v tesnej blízkosti , ktoré sú viazane priamo k donorovým atómom na proteine. Kyslík je naviazaný v podobe hydroxiperoxidoveho iónu na jeden z dvoch atómov železa.
Taktiež existujú niektoré organizmy, ktoré využívajú hemieritrín ako kyslíkový prenášač, využívajú celkom odlišný protein myoglobínu na uskladňovanie kyslíka.


Hemoglobín a myoglobín
Závitnicový protein v hemoglobíne zohráva dôležitú regulačnú rolu vo funkcii tohoto kyslíkového nosiča. Závity v tomto proteine sa správajú ako pružina ktorá môže byt zodpovedná za napätie vytvárané keď sa kyslík viaže na jedno železo- porfirínové miesto a proteín rozvádza napätie na iné miesta. Sieťovým efektom tejto interakcie je zvýšenie O2 afinity na druhé miesto. Tento fenomén sa vola kooperativyta a umožňuje hemoglobínu viazať sa na vylúčený O2 efektívnejšie. Vidíme že O2 pripojenie môže byt kombinovane v komplexe na kovovom mieste a tým meniť proteínové prostredie.
O2 molekula slúži ako silný π-akceptor v jeho interakcii s centrálnym Fe2+, takže by nemalo prekvapiť, že iné π-akceptorove ligandy sú schopne viazať sa na železo v hemoglobíne a myoglobíne. Komplexy s NO,CO,CN-,RNC,N3- a SCN- sú už preštudované. Tieto silne viažuce sa ligandy môžu kompletne zrušiť funkciu hemoglobínu s fatálnymi následkami.

Polypeptid v hemoglobíne zohráva dôležitú rolu. Samotný hem ,Fe-porfirínový komplex bez prítomnosti polypeptidu je nevratne zoxidovaný na Fe(III) molekulou O2. nakoniec vytvorí stabilný μ-O2- produkt, ktorý nemôže fungovať ako O2 nosič. Tento neproduktívny oxidačný dvojčlen železných porfirínov je potencionálne fatálnou chybou pre ich biologické funkcie.
Tomu je predchádzané v hemoglobíne a mioglobíne polypetidovým reťazcom ktorý obkľúči a ochráni hem miesto.

Proteínové vrecko v ktorom je hem nosený je formovane z aminokyselinových zvyškov s nepolárnymi časťami skupín a taktiež ma hydrofobické vlastnosti. Tie iste skupiny blokujú vstup väčších molekúl do susediaceho Fe atómu a tak je chránená formácia Fe-O2-Fe.
Hydrofóbne skupiny takisto zabraňujú vytváraniu iónov v procese oxidácií hem komplexu. Výsledok je že Fe2 komplex môže vydržať dosť dlho na to aby sa viazal a vylúčil O2.

Deoxy-myoglobín, teda myoglobín bez naviazaného kyslíka, je vysokospínovým komplexom s koordinačným číslom 5. Fe(II) sa viaže štyrmi koordinačnými väzbami s porfirinovým kruhom prostredníctvom N atómov. 5. koordinačnou väzbou sa viaže s N atómom imidazolového ligandu histidinového zvyšku, ktorý vytvára par hem- protein. Takýto hem komplex v ktorom Fe(II) ma koordinačné číslo 5, je vždy vysoko spinový. Takýto vysoký spin t24geg2Fe(II) iónov je väčší ako centrálny otvor v porfirínovom kruhu a leží 0,4Å nad kruhom. Vysoko spinový Fe(II) porfirínových komplexov, vrátané aktívneho miesta v hemoglobíne a myoglobíne, zahrnuje vytváranie záhybov a točenie porfirínového makrokruhu, zatiaľ čo nízko spinový FE(II) ión je menší a môže lepšie zapadnúť do kruhu.

Oxyforma, teda oxymyoglobín, je nízko spinovým komplexom s koordinačným číslom 6, korešponduje to s t26g konfiguráciou FE(II). Fe(II) ión sa stiahne a mení priestorové rozloženie. Tato štrukturálna zmena je jasne viditeľná prostredníctvom rengénového snímku.

Nový příspěvek



Ochrana proti spamu. Kolik je 2x4?